Sie liegen normalerweise als Glykane vor: Oligosaccharidketten sind durch N- oder O-Glykosidbindungen an Lipide oder an kompatible Aminosäureseitenketten in Proteinen gebunden. Einige, wie die Raffinose-Reihe, kommen als Speicher- oder Transportkohlenhydrate in Pflanzen vor. Andere sind das Ergebnis des mikrobiellen Abbaus größerer Polysaccharide wie Stärke oder Zellulose.
Glykosylierung
In der Biologie ist die Glykosylierung der Prozess, bei dem ein Kohlenhydrat kovalent an ein organisches Molekül gebunden wird, wodurch Strukturen wie Glykoproteine und Glykolipide entstehen. [8] Der Prozess kann auch als Kohlenhydrat-zu-Kohlenhydrat-Bindung bezeichnet werden.
Bei der N-gebundenen Glykosylierung bindet das Oligosaccharid über eine Beta-Bindung an den Aminstickstoff der Seitenkette an Asparagin. Man geht davon aus, dass sie aufgrund der hydrophilen Natur der Zucker die Faltung der Polypeptide mitbestimmt.
Oligosaccharide, die an der O -verknüpften Glykosylierung beteiligt sind, sind an Threonin oder Serin an der Hydroxylgruppe der Seitenkette gebunden. Zelloberflächenproteine und extrazelluläre Proteine sind O -glykosyliert. Die Struktur des Polypeptids bestimmt, wo die Glykoslytransferasen Zucker anhängen.
Glykosylierte Biomoleküle
Glykoproteine und Glykolipide sind per Definition kovalent an Kohlenhydrate gebunden. Sie sind auf der Zelloberfläche sehr häufig vorhanden und ihre Wechselwirkungen tragen zur allgemeinen Stabilität der Zelle bei. Die Bindungsmechanismen der Rezeptoren an die Oligosaccharide hängen von der Zusammensetzung des Oligosaccharids ab, das exponiert oder oberhalb der Membran vorliegt.
